O regulă de biochimie remarcabil de simplă determină evoluția complexității inutile

Un nou studiu arată că proteinele devin legate biochimic de interacțiuni complexe nemodificate.

Nou studiu în Universitatea din Chicago au arătat că structurile proteice elaborate se acumulează de-a lungul timpului profund chiar și atunci când nu servesc niciunui scop, deoarece proprietățile biochimice generale și codul genetic forțează selecția naturală să le păstreze. Lucrarea a fost publicată pe 9 decembrie 2020, la Natură.

Majoritatea proteinelor din celulele noastre formează complexe specifice cu alte proteine, un proces numit multimerizare. La fel ca alte tipuri de complexitate din biologie, se crede că multimerii persistă pe parcursul timpului evolutiv, deoarece conferă un beneficiu funcțional favorizat de selecția naturală.

„Cum se dezvoltă complexitatea este una dintre marile întrebări ale biologiei evoluționiste”, a declarat autorul senior Joseph Thornton, dr., Profesor de genetică umană, ecologie și evoluție la Universitatea din Chicago. „Explicația clasică este că structurile elaborate trebuie să existe, deoarece acestea oferă un anumit beneficiu funcțional organismului, astfel încât selecția naturală determină o complexitate tot mai mare. Evident, în unele cazuri, complexitatea este adaptivă, la fel ca evoluția ochiului: ochii complexi văd mai bine decât cei simpli. Dar la nivel molecular, am constatat că există și alte mecanisme simple care determină complexitatea să se acumuleze. ”

Echipa de cercetare, condusă de Thornton și un coleg postdoctoral al Universității din Chicago, Georg Hochberg, dr., A studiat evoluția plurimerizării într-o familie de proteine ​​numite receptori de hormoni steroizi asamblați în perechi (numiți dimeri) .

Ei au folosit o tehnică numită reconstrucție de proteine ​​antice, o formă de „călătorie moleculară în timp”, spune Thornton, care le-a permis să reconstruiască proteinele antice în laborator și să exploreze experimental modul în care au fost afectați de mutații care au avut loc sute de acum milioane de ani.

Spre surprinderea lor, au descoperit că proteinele antice nu funcționau diferit în asamblarea decolorată decât dacă nu ar fi evoluat niciodată pentru a scădea deloc. Nu a existat nimic util sau benefic la formarea complexului.

Explicația de ce forma dimerică a receptorului a persistat timp de 450 de milioane de ani a fost remarcabil de simplă. „Aceste proteine ​​au devenit treptat dependente de interacțiunea lor, deși nu este nimic util în acest sens”, explică Hochberg, acum lider de grup la Institutul Max Planck din Marburg, Germania. Părțile proteinei care alcătuiesc interfața în care partenerii leagă mutații care au fost tolerabile după ce fisiunea a evoluat, dar care ar fi fost dăunătoare într-o singură stare. Acest lucru a făcut proteina complet dependentă de forma dimerică și nu a mai putut să se întoarcă. Complexitatea inutilă s-a blocat, practic pentru totdeauna. ”

Cercetătorii au demonstrat că principiile biochimice, genetice și evolutive simple fac inevitabilă stabilirea complexelor moleculare. Genele care codifică fiecare proteină sunt supuse unei grindini constante de mutații de-a lungul generațiilor, dintre care multe ar perturba capacitatea proteinei de a se plia și de a funcționa corespunzător. Un tip de selecție naturală numită purificare a extractelor elimină aceste mutații dăunătoare din populație.

Odată ce o proteină evoluează spre multimerizare, părțile care alcătuiesc interfața pot acumula mutații care ar fi dăunătoare dacă proteina ar fi în stare solitară, atâta timp cât acestea pot fi tolerate în multimer. Alegerea purificării stabilește apoi forma complexă, împiedicând revenirea la starea individuală.

Cercetătorii au demonstrat că o regulă simplă și generală a biochimiei stă la baza tranșării. Proteinele includ aminoacizi, care poate fi solubil în apă sau hidrofob, ceea ce înseamnă că se dizolvă ușor în ulei, dar nu în apă. Proteinele se pliază de obicei, astfel încât aminoacizii sunt solubili în apă la exterior și aminoacizii hidrofobi la interior. Mutațiile care fac suprafața unei proteine ​​mai solubile în ulei afectează plierea acesteia, astfel încât purificarea extractelor le îndepărtează dacă apar în proteinele individuale.

Cu toate acestea, dacă proteina evoluează pentru a se multimeriza, acei aminoacizi hidrofobi de la suprafața interfeței sunt ascunși de apă și devin invizibili pentru purificarea extractului. Apoi, multimerul este scufundat, deoarece revenirea la starea unică ar expune interfața solubilă și dăunătoare care este acum uleiul.

Acest „clichet hidrofob” pare a fi universal. Cercetătorii au analizat o imensă bază de date cu structuri proteice, inclusiv sute de dimeri și proteine ​​individuale conexe, și au descoperit că marea majoritate a interfețelor au devenit atât de hidrofobe încât forma dimerică a devenit profund încorporată.

Acest mecanism, care acționează asupra a mii de proteine ​​de-a lungul a sute de milioane de ani, ar putea conduce la acumularea treptată a multor complexe inutile din interiorul celulelor.

“Unele complexe au probabil funcții importante, dar chiar și acelea vor fi înrădăcinate în clichetul hidrofob, făcându-le mai greu de pierdut decât ar fi altfel”, a spus Hochberg. „Cu clichetul care funcționează constant în fundal, celulele noastre au construit probabil un stoc imens de complexe bine stabilite, dintre care multe nu au îndeplinit niciodată, sau de mult, o funcție utilă . ”

Direcțiile viitoare includ investigarea dacă alte interacțiuni decât multimerizarea pot fi rezultatul atașamentului. „Aceasta a fost o poveste de reducere a proteinelor cu alte copii ale lor, ceea ce este un proces foarte obișnuit”, a spus Thornton. Dar există multe alte interacțiuni în celule și credem că unele dintre acestea s-ar fi putut acumula în timpul evoluției din cauza unui tip similar de dependență de complexitatea moleculară.

Referință: „Clichet hidrofob stabilește complexe moleculare” de Georg KA Hochberg, Yang Liu, Erik G. Marklund, Brian PH Metzger, Arthur Laganowsky și Joseph W. Thornton, 9 decembrie 2020, Natură.
DOI: 10.1038 / a41586-020-3021-2

Studiul, „Clichet hidrofob stabilește complexe moleculare”, a fost susținut de Fellowship of Chicago și National Institutes of Health (R01GM131128 și R01GM121931). Autori suplimentari includ Brian PH Metzger de la Universitatea din Chicago, Yang Liu și Arthur Laganowsky de la Texas A&M University și Erik G. Marklund de la Universitatea Uppsala.

Related articles

Comments

LEAVE A REPLY

Please enter your comment!
Please enter your name here

Share article

Latest articles

„Tirani” adolescenți – Descendenții dinozaurului sălbatic – Explicați diversitatea dinozaurilor?

Noi cercetări sugerează că generații de dinozauri carnivori gigantici, cum ar fi Tyrannosaurus rex, și-ar fi remodelat radical comunitățile cu specii mai mici concurente....

Limitele de date pot fi șterse cu antene optice noi și „inele luminoase”

Cercetătorii de la Universitatea din California, Berkeley, au găsit o nouă modalitate de a valorifica proprietățile undelor de lumină care pot crește cantitatea de...

Primul studiu științific al eficacității vaccinului COVID-19 din lumea reală – rezultatele aici

Primul studiu pe scară largă, evaluat de colegi, cu privire la eficacitatea sa din lumea reală COVID-19 Vaccinul a fost publicat de Institutul de...

„Cel mai dur grup de găuri negre” detectat de undele gravitaționale ar putea fi de fapt fuziunea stelelor din Boson

Reprezentare artistică a coliziunii a două stele de boson cu unde gravitaționale emise. Credite: Nicolás Sanchis-Gual și Rocío García-Souto O echipă internațională condusă de...

Procesul de tratament în rara morgă „carapace noroioase” a mumiei egiptene a fost expus – acesta este un caz de eroare

O figură mumificată și un sicriu în colecția Nicholson a Muzeului Aripii Chau Chuck de la Universitatea din Sydney. O persoană mumificată înfășurată...

Newsletter

Subscribe to stay updated.